兔IgG和鼠IgG的区别

      兔抗体分子量不同类型及不同亚型的抗体具有不同的分子量，常见的兔IgG型的在非还原条件下分子量为150 KD，含有两个重链（各约50 KD） 和两个轻链（各约25 KD）。在还原条件下， 重链和轻链的分子量分别为50和25kD。

      鼠IgG的重链都有一个由三个免疫球蛋白结构域组成的稳定区，IgG1稳定区有324个氨基酸，重链大约包含450个氨基酸，每条轻链（kappa 或lambda）都包含一个稳定的免疫球蛋白结构域和一个可变的免疫球蛋白结构域，其长度大约为211到217个氨基酸。通常IgG的分子量约为150KD。在还原的情况下，每条重链约为50KD,每条轻链约为25KD。这些结构特点赋予了鼠IgG抗体独特的功能特性。其重链的稳定区，特别是其中的铰链区，不仅增强了抗体的结构稳定性，还允许抗体分子在结合抗原时具有一定的灵活性，这对于适应不同形状和大小的抗原至关重要。此外，IgG1稳定区中的特定氨基酸序列对于抗体与效应分子的相互作用起着关键作用，如Fc受体结合，这决定了IgG1在触发免疫反应中的效能。

     轻链的可变区则高度多样化，是抗体特异性识别抗原的基础。通过基因重排形成的庞大可变区库，使得免疫系统能够产生针对几乎任何外来抗原的特异性抗体。轻链与重链可变区的紧密结合，形成了一个高度特异且亲和的抗原结合位点，确保了抗体的高效识别与结合能力。

     值得注意的是，尽管IgG的分子量较大，但其结构设计的精巧使得它能够在血液中循环而不易被肾脏过滤掉，从而维持了长时间的免疫保护。在疾病诊断与治疗领域，鼠IgG及其人源化变体因其良好的稳定性和特异性，被广泛应用于制备抗体药物、免疫检测试剂等，为医学研究和临床实践提供了强有力的工具。检测试剂等，为医学研究和临床实践提供了强有力的工具。

    绵羊免疫球蛋白（ovine immunoglobulin），IgG可分为IgG1、IgG2和IgG3。IgG抗体亚型是免疫系统中血清免疫球蛋白最丰富的亚型。羊IGG是由B细胞分泌的，存在于血液和细胞外的液体中，可以防止细菌、真菌和病毒引起的感染。